thumb|350px|right|Estructura de les proteínes. Proyeutu del Xenoma Humanu. La estructura de les proteínes axunta les propiedaes de disposición nel espaciu de les molécules de proteína que provienen de la so secuencia d'aminoácidos, les carauterístiques físiques de la so redolada y la presencia de compuestos simples o complexos que les estabilicen y conduzan a un plegamiento específicu.
Estructura de los aminoácidos thumb|Estructura del aminoácidu glutamina. Los aminoácidos, monómeros componentes del polímeru proteína, son molécules quirales constituyíes por un átomu de carbonu central, el Cα, que porten nésti un grupu amino y un grupu carboxilo, lo cual da-yos el so nome, amás d'un átomu d'hidróxenu y una cadena llateral que-yos confier les sos carauterístiques definitories, y en función de la cual clasifíquense.
Los 20 α-L-aminoácidos proteinogénicos son los llistaos na siguiente tabla:
! Nome !Códigude tréslletres !Códigud'unalletra !Bayurarelativa(%) E.C. ! MW ! pK ! VdW volume(ų) ! Cargado,Polar,Hidrofóbico,N'eutro |- | Alanina | Ala | A | 13.0 | 71
| 67 | H |- | Arginina | Arg | R | 5.3 | 157 | 12.5 | 148 | C+ |- | Asparagina | Asn | N | 9.9 | 114
| 96 | P |- | Aspartato | Asp | D | 9.9 | 114 | 3.9 | 91 | C- |- | Cisteína | Cys | C | 1.8 | 103
| 86 | P |- | Glutamato | Glu | E | 10.8 | 128 | 4.3 | 109 | C- |- | Glutamina | Gln | Q | 10.8 | 128
| 114 | P |- | Glicina | Gly | G | 7.8 | 57
| 48 | N |- | Histidina | His | H | 0.7 | 137 | 6.0 | 118 | P, C+ |- | Isoleucina | Ile | I | 4.4 | 113
| 124 | H |- | Leucina | Leu | L | 7.8 | 113
| 124 | H |- | Lisina | Lys | K | 7.0 | 129 | 10.5 | 135 | C+ |- | Metionina | Met | M | 3.8 | 131
| 124 | H |- | Fenilalanina | Phe | F | 3.3 | 147
| 135 | H |- | Prolina | Pro | P | 4.6 | 97
| 90 | H |- | Serina | Ser | S | 6.0 | 87
| 73 | P |- | Treonina | Thr | T | 4.6 | 101
| 93 | P |- | Triptófanu | Trp | W | 1.0 | 186
| 163 | P |- | Tirosina | Tyr | Y | 2.2 | 163 | 10.1 | 141 | P |- | Valina | Val | V | 6.0 | 99
| 105 | H
Termodinámica del plegamientu En condiciones fisiolóxiques, el procesu de plegamientu d'una proteína globular ta claramente favorecíu termodinámicamente, esto ye, la medría d'enerxía llibre global del procesu tien de ser negativu (anque dalgún de los sos pasos puede ser positivu). Esti cambéu consíguese permediando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional, les interacciones carga-carga, los puente d'hidróxenu internos, les interacciones hidrofóbiques y les interacciones de van der Waals. .
Entropía conformacional Defínese entropía conformacional del plegáu como l'amenorgamientu de la entropía, de l'aleatoriedad a última hora, mientres el pasu dende un ensame de conformances de duviellu aleatoriu hasta una única estructura plegada. La enerxía llibre, representada na ecuación ΔG = ΔH - T ΔS, demuestra que'l ΔS negativu realiza una contribución positiva a ΔG. Esto ye, el cambéu d'entropía conformacional oponer al plegáu. Por ello, el ΔG global, que tien de ser negativu, deber a qu'o bien ΔH ye negativu y grande o a dalgún otru aumentu de la entropía col plegáu. Na práutica dan dambes coses.
La fonte de ΔH negativu ye'l cúmulu d'interacciones favorables energéticamente que se dan nel interior del glóbulu proteicu, interacciones que suelen ser non covalentes.
Interacciones carga-carga
Les interacciones carga-carga dar ente grupos polares y cargaos de les cadenes llaterales de los aminoácidos componentes del polipéptido, yá que los grupos carboxilo y amino del carbonu alfa tán implicaos nel enllaz peptídico. D'esta miente, dichos grupos ionizados atráense y formen un equivalente a sales ente residuos del polipéptido: ello ye que denominar dacuando pontes salines. Evidentemente, diches interacciones sumen cuando'l pH del mediu ye tal que se pierde l'estáu d'ionización del grupu; ello ye que esta ye una de les causes de la desnaturalización rápida de les proteínes por aciu adición d'ácidos o bases, y apodera a les proteínes a una redolada d'un pH tamponado y moderáu, que ye'l fisiolóxicu, salvo esceiciones, como pue ser l'interior lisosomal na redolada subcelular
Enllaces d'hidróxenu internos
thumb|Dos molécules rellacionándose por aciu cuatro puente d'hidróxenu, representaos por aciu llinies de puntos.
Les cadenes llaterales de munchos aminoácidos pórtense como apurridores o como aceptores d'enllaces d'hidróxenu (ye'l casu de los grupos hidroxilo de la serina y los grupos amino de la glutamina, por casu). Amás, si los protones amida o los carbonilos del armazón polipeptídico nun tán implicaos nel enllaz peptídico, pueden interaccionar tamién nesti tipu d'uniones estabilizadores.
Magar los enllaces d'hidróxenu son débiles en disolución aguacienta. el so gran númberu puede estabilizar, y facer, la estructura terciaria proteica.
Interacciones de van der Waals
El trupu empaquetamiento nel nucleu de les proteínes globulares facilita la interacción débil ente grupos moleculares ensin carga. Dichos enllaces son de baxa enerxía, pero'l so abondosu númberu suple la so debilidá. Cada interacción individual namái contribúi nunos pocos quiloxulios a la entalpía d'interacción negativa global. Pero la suma de toles contribuciones de toles interacciones sí que puede estabilizar a la estructura plegada. D'esta miente, una contribución enerxética favorable a partir de la suma de les interacciones intramoleculares compensa de manera más qu'abonda la entropía desfavorable del plegáu.
Interacciones hidrofóbiques
Por definición, cualquier sustancia hidrofóbico en contautu col agua provoca qu'ésta fuxa y arrexuntar n'estructures denominaes clatratos. Esta ordenación correspuende a un amenorgamientu de la entropía del sistema. Nel casu de les proteínes, los residuos hidrofóbiques de los aminoácidos queden empobinaos, nel so plegamientu, escontra l'interior de la molécula, en contautu colos sos asemeyaos y alloñaos de l'agua. Arriendes d'ello, la internalización de los grupos hidrófobos aumenta la aleatoriedad del sistema 'proteína más agua' y, poro, produz un aumentu d'entropía al doblar. Esti aumentu d'entropía produz una contribución negativa a la enerxía llibre del plegáu y aumenta la estabilidá de la estructura proteica.
Función de los enllaces disulfuro
thumb|Molécula de cistina, frutu de la condensación de dos cisteínes por aciu un enllaz disulfuro.
La estabilización de la proteína recién plegada puede asoceder por aciu la formación de pontes disulfuro ente residuos de cisteína axacentes o engarraos. Dichu procesamientu producir en munchos casos nel lumen del retículo endoplasmático por aciu la enzima disulfuro isomerasa, presente en toles célules eucariotes. Dicha enzima, que cataliza la oxidación de los grupos sulfhidrilo o grupos tiol (-SH2) de los residuos de cisteína, ye especialmente abondosa n'órganos como'l fégadu o páncrees, onde se producen pequeñes cantidaes de proteínes que contienen esti tipu d'enllaces.
Niveles de estructuración thumb|Representación de la estructura proteica a trés niveles: enriba, l'primariu, compuestu polos aminoácidos; nel centru, l'secundariu, definíu poles estructures en alfa héliz, beta llámina y asemeyaes; y embaxo'l terciariu, que detalla tolos aspeutos volumétricos. La estructura de les proteínes puede xerarquizase nuna serie de niveles, interdependientes. Estos niveles correspuenden a:Estructura primaria, que correspuende a la secuencia d'aminoácidos.Estructura secundaria, que provoca l'apaición de motivos estructurales.Estructura terciaria, que define la estructura de les proteínes compuestes por un namái polipéptido.Estructura cuaternaria, si intervién más d'un polipéptido.
Estructura primaria
La estructura primaria de les proteínes referir a la secuencia d'aminoácidos, esto ye, la combinación llinial de los aminoácidos por aciu un tipu d'enllaz covalente, l'enllaz peptídico. Los aminoácidos tán xuníos por enllaces peptídicos siendo una de les sos carauterístiques más importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enllaz.
La estructura llinial del péptidu va definir en gran midida les propiedaes de niveles d'organización cimeres de la proteína. Esti orde ye consecuencia de la información del material xenético: Cuando se produz la traducción del RNA llógrase l'orde d'aminoácidos que van dar llugar a la proteína. Puede dicise, por tanto, que la estructura primaria de les proteínes nun ye más que l'orde d'aminoácidos que lo conformen.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de les proteínes ye la disposición espacial llocal de la cadarma proteica, gracies a la formación de pontes d'hidróxenu ente los átomos que formen l'enllaz peptídico, esto ye, un tipu d'enllaz non covalente, ensin faer referencia a la cadena llateral. Esisten distintos tipos d'estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos onde s'atopen los hélices alfa y cadenes beta, y non repetitivos onde s'atopen los xiros beta y comba beta) -Estructura secundaria non ordenar -Estructura secundaria desordenada
Los motivos más comunes son la héliz alfa y la beta llámina (Fueya plegada beta). Héliz alfa Los aminoácidos nuna héliz α tán dispuestos nuna estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos per vuelta. Cada aminoácidu supón un xiru d'unos 100° na héliz, y los carbonos α de dos aminoácidos allegantes tán dixebraos por 1.5Å. La héliz ta estrechamente empaquetada, de forma que nun hai cuasi espaciu llibre dientro de la héliz. Toles cadenes llaterales de los aminoácidos tán dispuestes escontra l'esterior de la héliz.
El grupu amino del aminoácidu (n) puede establecer un enllaz d'hidróxenu col grupu carbonilo del aminoácidu (n+4). D'esta forma, cada aminoácidu (n) de la héliz forma dos pontes d'hidróxenu col so enllaz peptídico y l'enllaz peptídico del aminoácidu en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enllaces d'hidróxenu per vuelta. Esto estabiliza descomanadamente la héliz. Ta dientro de los niveles d'organización de la proteína.
Llámina beta La beta llámina formar pol allugamientu paralelu de dos cadenes d'aminoácidos dientro de la mesma proteína, nel que los grupos amino d'una de les cadenes formen enllaces d'hidróxenu colos grupos carboxilo de la opuesta. Ye una estructura bien estable que puede llegar a resultar d'una rotura de los enllaces d'hidróxenu mientres la formación de la héliz alfa. Les cadenes llaterales d'esta estructura tán asitiaos sobre y sol planu de les llámines. Dichos sustituyentes nun tienen de ser bien grandes, nin crear un torga estérico, yá que se vería afeutada la estructura de la llámina.
Estructura terciaria
Ye la manera en que la cadena polipeptídica plegar nel espaciu, esto ye, cómo s'endolca una determinada proteína, yá seya globular o fibrosa. Ye la disposición de los dominios nel espaciu.
La estructura terciaria realízase de manera que los aminoácidos apolares asitiar escontra l'interior y los polares escontra l'esterior en medios aguacientos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbiques, de fuercies de van der Waals y de pontes disulfuro (covalentes, ente aminoácidos de cisteína convenientemente empobinaos) y por aciu enllaces iónicos.
Estructura cuaternaria
thumb|La hemoglobina ye una proteína tetramérica que suel emplegase como exemplu de proteína con estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conxunción de delles cadenes peptídicas que, acomuñaes, conformen un ente, un multímero, que tien propiedaes distintes a la de les sos monómeros componentes. Estes subunidades acomuñar ente sigo por aciu interacciones non covalentes, como pueden ser pontes d'hidróxenu, interacciones hidrofóbiques o pontes salines. Pal casu d'una proteína constituyida por dos monómeros, un dímero, ésti pue ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si nun lu son.
Ángulos de rotación y representaciones de Ramachandran