Els aminoàcids són compostos orgànics que contenen els grups funcionals amino (-NH₂) i carboxil (-COOH), així com una cadena lateral diferent en cada aminoàcid. Els elements presents en tots els aminoàcids són el carboni (C), l'hidrogen (H), l'oxigen (O) i el nitrogen (N), mentre que el sofre (S) forma part de les cadenes laterals de la cisteïna i la metionina i el seleni (Se) es troba en la selenocisteïna, un aminoàcid més rar. Es coneixen uns 500 aminoàcids, els quals podem classificar per la situació del grup amino com a alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) o delta- (δ-) aminoàcids; també es poden classificar per polaritat, pH, i tipus de cadena lateral (alifàtica, acíclica, aromàtica, amb hidroxils o sofres, etc.). Formant proteïnes, els aminoàcids són el segon component més abundant (l'aigua n'és el primer) en els músculs i altres teixits.
Un alfa aminoàcid té la fórmula química genèrica: H₂NCHRCOOH, on R és un substituent orgànic.La prolina és una excepció a aquesta fórmula general. No té el grup NH₂ ja que la cadena lateral es cicla i és conegut com un iminoàcid; cau en la categoria d'aminoàcids amb etsructures especials. El grup amino està enllaçat a l'àtom de carboni immediatament adjacent al grup carboxil (α-carboni). Existeixen altres tipus d'aminoàcids on el grup amino està enllaçat a un àtom de carboni diferent; per exemple, en els gamma- aminoàcids (com l'àcid gamma-aminobutíric) el carboni a què està enllaçat el grup amino està separat del grup carboxil per dos àtoms de carboni. Els alfa-aminoàcids es diferencien per la cadena lateral (grup R) enllaçada al α-carboni, que pot variar de pes des d'un sol àtom d'hidrogen en la glicina fins a un grup heterocíclic gran en el triptòfan.
Els aminoàcids són crítics per a la vida i tenen moltes funcions en el metabolisme. Una funció molt important és que serveixen com a blocs de construcció de les proteïnes, que són llargues cadenes lineals d'aminoàcids. Els aminoàcids poden estar units en diferents seqüències per formar una àmplia varietat de proteïnes. Hi ha 22 aminoàcids que són incorporats de manera natural a polipèptids i són anomenats proteïnògens o aminoàcids estàndards. D'aquests, 20 són codificats pel codi genètic universal. Hi ha nou aminoàcids que s'anomenen «essencials» per als humans, ja que no poden ser sintetitzats a partir d'altres compostos pel cos humà i, per tant, s'han d'incorporar a partir de la ingesta.
Hi ha aminoàcids que no es consideren proteics perquè no són transcripcionals, tot i que apareixen en algunes proteïnes. Aquests tipus d'aminoàcids són derivats d'altres aminoàcids (s'incorporen a la proteïna com a aminoàcids proteics) que, un cop formada la proteïna, es modifiquen químicament. Per exemple, la hidroxiprolina és una prolina a la qual s'hi ha afegit un grup hidroxil de forma post-transcripcional.
Els aminoàcids no proteics s'utilitzen com a neurotransmissors, vitamines, etc. Per exemple la beta-alanina.
Pel seu rol central en la bioquímica, els aminoàcids són importants en la nutrició i són utilitzats comunament en suplements nutricionals, en fertilitzants, en la tecnologia dels aliments i en la indústria. En la indústria les seves aplicacions inclouen la producció de plàstics biodegradables, drogues i catalitzadors quirals.
Història Els primers aminoàcids van ser descoberts a principis del . El 1806, els químics francesos Louis Nicolas Vauquelin i Pierre Jean Robiquet van aïllar un compost en un Asparagus que va resultar ser asparagina, el primer aminoàcid descobert. Un altre aminoàcid que va ser descobert a principis del fou la cistina, l'any 1810, encara que el seu monòmer, la cisteïna, va ser descoberta molt de temps després, el 1814. La glicina i la leucina van ser descobertes al voltant d'aquest temps, el 1820. El 1898 comença l'ús del terme aminoàcid en el llenguatge anglès.
Estructura general miniatura|Lisina amb els àtoms de carboni enllaçats a la cadena lateral|alt=La Lysine contains six carbon atoms. L'àtom de carboni central enllaçat als grups amino i carboxil està unit a l'alfa. Els quatre àtoms de carboni en la seva cadena lateral lineal estan enllaçats des del beta (el més proper al carboni central), gamma, delta, fins al carboni epsilon al final de la cadena i més llunyà del carboni central. Els aminoàcids són compostos orgànics que contenen els grups funcionals amino (-NH₂) i carboxil (-COOH), així com una cadena lateral diferent en cada aminoàcid. L'àtom de carboni següent al grup carboxil s'anomena α-carboni. Els aminoàcids que tenen el grup amino unit a aquest carboni s'anomenen alfa aminoàcids. Aquesta és la forma més comuna que es troba en la natura. En els alfa aminoàcids, l'α-carboni és un àtom de carboni quiral, amb l'excepció de la glicina. En els aminoàcids que tenen una cadena de carboni enllaçada a l'α-carboni (com la lisina) els carbonis s'etiqueten en ordre amb les lletres gregues α, β, γ, δ, etc. En alguns aminoàcids, el grup amino està enllaçat al β o γ-carboni, i són anomenats conseqüentment beta o gamma aminoàcids. Els aminoàcids són classificats normalment per les seves propietats o per la seva cadena lateral en quatre grups. La cadena lateral pot transformar un aminoàcid en un àcid feble o en una base feble, i hidròfil si la cadena lateral és polar o hidròfob si és apolar.
Polars (aminoàcids sense càrrega). Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln. Apolars (sense càrrega) o hidròfobs. Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met. Càrrega negativa (àcids). Asp, Glu. Càrrega positiva (bàsics). Lys, Arg, His.
La frase «aminoàcids de cadena ramificada» fa referència als aminoàcids que tenen cadenes laterals alifàtiques que no són lineals; els quals són la leucina, la isoleucina i la valina. La prolina és l'únic aminoàcid proteïnogen el grup lateral del qual s'enllaça a l'α-grup amino i, per tant, també és l'únic aminoàcid proteïnogen que conté un grup amino secundari en aquesta posició. En termes químics, la prolina és, conseqüentment, un iminoàcid, ja que no té un grup amino primari, encara que segueix classificant-se com un amino en la nomenclatura bioquímica actual, i també es pot anomenar un alfa aminoàcid N-alquilat. center|500px|miniatura|Estructura dels 20 aminoàcids que es troben en humans (L'abreviació de l'asparragina és Asn en comptes d'Asp)!
Presència i funcions en bioquímica Aminoàcids estàndard esquerra|miniatura|L'estructura primària d'una proteïna és una cadena lineal d'aminoàcids Els aminoàcids són les unitats estructurals que integren les proteïnes. S'uneixen entre ells per formar cadenes polimèriques curtes anomenades pèptids o cadenes més llargues anomenades polipèptids o proteïnes. Aquests polímers són lineals i no ramificats, amb cadascun dels aminoàcids que integren la cadena units als dos aminoàcids veïns mitjançant un enllaç peptídic. El procés de síntesi de les proteïnes s'anomena traducció i implica l'addició pas per pas d'aminoàcids a una cadena proteica creixent mitjançant un ribozim anomenat ribosoma. L'ordre en el qual els aminoàcids són afegits és llegit a través del codi genètic d'un ARNm motlle, que és un ARN còpia d'un dels gens de l'organisme.
Vint-i-dos aminoàcids són incorporats de manera natural als polipèptids i són els anomenats aminoàcids proteïnògens o naturals. D'aquests, vint són codificats pel codi genètic universal. Els dos aminoàcids restants, la selenocisteïna i la pirrolisina, són incorporats a proteïnes per mecanismes sintètics específics. La selenocisteïna és incorporada quan l'ARNm que serà traduït inclou un element SECIS, que causa que el codó UGA codifiqui selenocisteïna en comptes d'un codó d'aturada. La pirrolisina és usada per alguns arqueus metanògens en enzims que fan servir per produir metà. Està codificada amb el codó UAG, un codó normalment d'aturada en altres organismes. En els arqueus, però, cal que el codó UAG vingui seguit d'una seqüència PYLIS.
Àminoàcids no estàndard
A part dels 22 aminoàcids estàndard, hi ha molts altres aminoàcids que són anomenats no proteogènics o no estàndards. Aquests o no es troben en les proteïnes (per exemple la carnitina o la GABA) o no són produïts directament i de manera aïllada per la maquinària cel·lular estàndard (per exemple, la hidroxiprolina i la selenometionina). miniatura|L-α-alanina i β-alanina Els aminoàcids no estàndards que es troben en proteïnes es formen per modificacions pots-traduccionals, que són modificacions que es donen després de la traducció durant la síntesi de les proteïnes. Aquestes modificacions són molts cops essencials per a la funció o la regulació d'una proteïna. Per exemple, la carboxilació del glutamat permet que els cations de calci s'hi uneixin millor, i la hidroxilació de la prolina és essencial pel manteniment del teixit connectiu. Un altre exemple és la formació de la hipusina en la traducció del factor d'iniciació EIF5A, a partir de la modificació d'un residu de lisina. Aquestes modificacions poden determinar també la localització de la proteïna. Per exemple, l'addició de grups hidrofòbics llargs pot causar que una proteïna s'enllaci a un fosfolípid de la membrana cel·lular.
Alguns aminoàcids no estàndards no es troben en les proteïnes. Alguns exemples són la lantionina, l'àcid 2-aminoisobutíric, la dehidroalanina i el neurotransmissor anomenat àcid gamma-aminobutíric. Els aminoàcids no estàndards sovint es presenten com a intermediaris de les vies metabòliques dels aminoàcids estàndards – per exemple, l'ornitina i la citrul·lina són presents al cicle de la urea, part del catabolisme dels aminoàcids. Una excepció estranya a la dominància dels alfa aminoàcids en la natura és el beta aminoàcid β-alanina (àcid 3-aminopropanoic), que utilitzen les plantes i els microorganismes en la síntesi de l'àcid pantotènic (vitamina B₅), un component del coenzim A.
En la nutrició humana Un cop són introduïts al cos humà a través de la dieta, els 22 aminoàcids estàndard són utilitzats tant per la síntesi de proteïnes i altres biomolècules o són oxidats per a formar urea i diòxid de carboni com a font d'energia. La via d'oxidació s'inicia amb l'extracció del grup amino per una transaminasa, que és introduït més tard al cicle de la urea. L'altre producte de la transaminació és un àcid cetònic que entra al cicle de l'àcid cítric. Els aminoàcids glucogènics també poden ser convertits en glucosa a través de la gluconeogènesi.
La presència de la pirrolisina està restringida a diversos microbis, i només un organisme té ambdós Pyl i Sec. Dels 22 aminoàcids estàndards, 9 són anomenats aminoàcids essencials perquè el cos humà no pot sintetitzar-los a partir d'altres components al nivell requerit per a un creixement normal, de manera que han de ser obtinguts per la ingesta d'aliments. A més a més, la cisteïna, la taurina, la tirosina, la histidina i l'arginina són aminoàcids semiessencials en nens, ja que les vies metabòliques que sintetitzen aquests aminoàcids no estan plenament desenvolupades. Les quantitats requerides també depenen de l'edat i la salut de l'individu, de manera que és difícil determinar quins són els requisits alimentaris generals d'alguns aminoàcids. Essencial No essencial Isoleucina Alanina Leucina Asparagina Lisina Àcid aspàrtic Metionina Cisteïna* Fenilalanina Àcid glutàmic Treonina Glutamina* Triptòfan Glicina* Valina Prolina* Histidina Selenocisteïna* Serina* Tirosina* Arginina* Ornitina* Taurina*
(*) Essencials només en certs casos.
Funcions no proteiques dels aminoàcids En humans, els aminoàcids que no formen proteïnes també tenen un paper important com a intermediaris en el metabolisme, com per exemple en la biosíntesi del neurotransmissor àcid gamma-aminobutíric. Alguns aminoàcids són emprats en la síntesi d'altres molècules, com per exemple:
El triptòfan és un precursor del neurotransmissor serotonina. La tirosina és un precursor del neurotransmissor dopamina. La glicina és un precursor de porfirines com per exemple el grup hemo. L'arginina és un precursor de l'òxid nítric.