En biologie moléculaire, un repliement α/β est un mode de repliement commun à de nombreuses hydrolases d'origines phylogénétiques et de fonctions catalytiques très variées.
Les hydrolases à repliement α/β forment une superfamille d'hydrolases caractérisée par ce type de repliement. Le noyau de ces enzymes est un — plutôt qu'un — comprenant huit liés à six . On pense que ces enzymes auraient divergé à partir d'une protéine ancestrale commune en conservant la disposition des résidus d'acides aminés impliqués dans la catalyse. En particulier, leur site actif est caractérisé par une triade catalytique dont les constituants sont portés par des boucles, lesquelles sont les structures les mieux conservées du repliement α/β.
On retrouve ce domaine catalytique dans une grande variété d'enzymes dont la séquence peptidique ne présente pas de similitudes évidentes, telles que des peptidases, des lipases, des peroxydases, des époxydes-hydrolases et des .
Notes et références
Catégorie:Hydrolase Catégorie:Protéine membranaire périphérique Catégorie:Domaine protéique