A frutosa-1,6-bisfosfatase, tamén chamada frutosa 1,6-bisfosfatase, frutosa bisfosfatase ou FBPase (número EC 3.1.3.11) é un encima que converte a frutosa 1,6-bisfosfato en frutosa 6-fosfato na gliconeoxénese e o ciclo de Calvin da fase escura da fotosíntese, que son ambas as dúas vías metabólicas anabólicas. A frutosa bisfosfatase cataliza unha reacción de hidrólise que é a inversa da reacción que cataliza a fosfofrutoquinase-1 na glicólise. Estes dous encimas só catalizan a reacción nunha reacción, e son regulados por metabolitos como a frutosa 2,6-bisfosfato para que a actividae alta dun dos encimas vaia acompañada da actividade baixa do outro. A frutosa 2,6-bisfosfato inhibe alostericamente á frutosa-1,6-bisfosfatase, pero activa a fosfofrutoquinase-1. A frutosa-1,6-bisfosfatase está implicada en moitas vías metabólicas e encóntrase na maioría dos organismos. A FBPase require ións metálicos para a catálise (Mg2+ e Mn2+ son os preferidos) e o encima é inhibido potencialmente polo Li+.
Familia proteica da FBPase O pregamento que presenta a frutosa-1,6-bisfosfatase de porco é idéntico ao da inositol-1-fosfatase (IMPase). Ademais, a inositol polifosfato 1-fosfatase (IPPase), IMPase e FBPase comparten unha secuencia motivo (Asp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Ser) que se une a ións metálicos e participa na catálise. Este motivo tamén se encontra nos homólogos da IMPase relacionadas distantemente de bacterias, os lévedos Saccharomyces cerevisiae e outros fungos. Suxeriuse que estas proteínas definen unha antiga familia proteica conservada estruturalmente implicada en diversas vías metabólicas, como a sinalización por inositol, gliconeoxénese, asimilación do sulfato e posiblemente o metabolismo das quinonas.
Identificáronse tres grupos diferentes de FBPases en eucariotas e bacterias, chamadas FBPase I, II e III. Ningún destes grupos se atopou en arqueas ata agora, aínda que nas arqueas se identificou recentemente un novo grupo de FBPases, denominadas FBPase IV, que tamén teñen actividade de inositol monofosfatase.
Outro grupo novo de FBPases, as FBPase V, atopouse en arqueas termófilas e nas bacterias hipertermófilas Aquifex aeolicus. Os membros caracterizados deste grupo mostran especificiade de substrato estrita pola frutosa 1,6-bisfosfato, polo que se suxeriu que son verdadeiras FBPases nestes organismos. Un estudo estrutural suxeriu que as FBPase V teñen un pregamento proteico que novo nunha fosfatase de azucres, que forma un sandwich de catro capas alfa-beta-beta-alfa, a diferenza do arranxo máis común en cinco capas alfa-beta-alfa-beta-alfa. O arranxo das cadeas laterais catalíticas e ligandos metálicos concorda co mecanismo de catálise asistido por tres ións metálicos proposro para outras FBPases.
As frutosa-1,6-bisfosfatases atopadas nas bacterias Firmicutes (grampositivas de baixo GC) non mostran ningunha semellanza de secuencia cos encimas doutros organismos. O encima de Bacillus subtilis é inhibido polo AMP, aínda que este efecto pode ser eliminado polo fosfoenolpiruvato, e é dependente do Mn2+. Os mutantes que carecen deste encima aparentemente aínda poden crecer con substratos gliconeoxénicos como o malato e o glicerol.
Notas
Véxase tamén Outros artigos Deficiencia de frutosa bisfosfatase Fosfofrutoquinase-1
Bibliografía
Ligazóns externas
Este artigo incorpora contidos de InterPro en dominio público (IPR000146, IPR009164, IPR002803)''.
Categoría:Hidrolases