miniatura|dereita|Situación da troponina I en complexo. A troponina I é unha proteína que forma parte do complexo da troponina. Únese á actina nos miofilamentos delgados e mantén unido o complexo troponina-tropomiosina no seu lugar. A letra I do seu nome débese ao carácter inhibitorio que ten na unión da actina á miosina, evitando a formación de pontes cruzadas entre elas e impedindo a contracción muscular. A causa da troponina I a miosina non pode unirse á actina no músculo relaxado, pero cando se unen ións calcio á troponina C (que tamén forma parte do complexo) prodúcense cambios conformacionais que fan que se desprace a troponina I e finalmente a tropomiosina deixa libres os sitios de unión da actina para a miosina e pode producirse a contracción muscular.
Tipos Existen tres subtipos principais de troponina I, localizados en diferentes tecidos: A isoforma da troponina I do músculo esquelético de contracción lenta denomínase TNNI1. Codificada no cromosoma 1. A isoforma da troponina I do músculo esquelético de contracción rápida denomínase TNNI2. Codificada no cromosoma 11 A isoforma da troponina I cardíaca denomínase TNNI3. Codificada no cromosoma 19.
Patoloxías Pode presentarse unha liberación elevada de troponina I en pacientes con miocardiopatía hipertrófica e acentuarse transitoriamente co exercicio, reducíndose por efecto de medicamentos beta bloqueantes.AM POP, Gheorghe, CRAMER, Etienne, TIMMERMANS, Janneke et al. Liberación de troponina I en reposo y con ejercicio en sujetos con miocardiopatía hipertrófica. Efecto de betabloqueadores. Arch. Cardiol. Méx. [online]. 2006, vol. 76, no. 4 [citado 2008-05-14], pp. 415-418. Disponible en: . ISSN 1405-9940.
A troponina I cardíaca humana (TNNI3, ou tamén cTnI) preséntase no músculo cardíaco como unha soa isoforma de 23876 Da e consta de 209 residuos de aminoácidos. O seu punto isoeléctrico (pI) teórico é de 9.87. Contén dúas serinas nas posicións 22 e 23 que poden ser fosforiladas in vivo pola proteína quinase A, polo que se poden orixinar e coexistir na célula catro formas da proteína (unha bifosforilada, outra totalmente desfosforilada, e dúas monofosforiladas nunha das serinas ou na outra). A fosforilación da cTnI fai que cambie a conformación da proteína e se modifique a súa interacción coas outras troponinas e a interacción con anticorpos anti-TnI. Unha parte significativa da cTnI liberada no sangue dos pacientes está fosforilada. A cTnI é un marcador fiable dos danos no tecido muscular cardíaco, e considérase máis sensible e significativamente máis específica no diagnóstico do infarto de miocardio que a creatina quinase e que a mioglobina e as isoencimas lactato deshidroxenase.
Porén, a troponina I non é totalmente específica do dano no miocardio debido a infarto. Outras causas da elevación da troponina I son a insuficiencia renal crónica, insuficiencia cardíaca, hemorraxia subaracnoide e embolia poulmonar.
Notas
Véxase tamén Outros artigos Troponina Troponina T Troponina C
Ligazóns externas Troponin I en Medical Subject Headings (en inglés).
Categoría:Proteínas