A fosfolipase A1 da membrana externa (OMPLA, do inglés outer membrane phospholipase A1) é un encima da membrana bacteriana externa do tipo das acil hidrolases cun amplo rango de especificidade de substratos (). Propúxose que a Ser164 é o centro do sitio activo desta proteína (UniProt )
Esta fosfolipase integral de membrana atopouse en moitas bacterias gramnegativas, aínda que a súa función foi máis estudada en Escherichia coli, onde participa na secreción de bacteriocinas e ten un amplo espectro de substratos, especialmente fosfatidilcolina sobre a que realiza actividades de fosfolipase A1 e A2, liberando ácidos graxos e lisofosfolipidos. A liberación de baceriocinas desencadéase por acción dunha proteína lítica chamada proteína liberadora de bacteriocina (BRP), seguido dunha acumulación dependente de fosfolipase de lisofosfolípidos e ácidos graxos na membrana externa. Os produtos de reacción potencian a permeabilidade da membrana externa, o que permite a secreción semiespecífica das bacteriocinas. Outra función especulativa da OMPLA está relacionada coa tolerancia a solventes orgánicos da bacteria.
Estruturalmente consiste nun barril beta de 12 febras antiparalelas cun lado convexo e outro plano. Os residuos do sitio activo están expostos ao exteior da cara plana do barril beta. A actividade do encima está regulada por dimerizción reversible. As interaccións do dímero ocorren exclusivamente nas partes incrustadas na membrana do lado plano do barril beta, e os residuos polares incrustados nun ambiente apolar constitúen as interaccións fundamentais. Os residuos de Ser e His do sitio activo están localizados no exterior do barril beta, no lado da capa externa da bicapa lipídica da membrana externa. Esta localización indica que en condicións normais o substrato e o sito activo están fisicamente separados, xa que os fosfolípidos de E. coli están situados exclusivamente na capa interna da bicapa da membrana externa.
Notas
Categoría:Dominios proteicos Categoría:Hidrolases