A seroalbumina humana ou albumina sérica humana, ás veces chamada simplemente albumina (aínda que hai moitas outras proteínas que son albuminas), é unha proteína que se atopa en grande abundancia no plasma sanguíneo, sendo a principal proteína do sangue. Sintetízase no fígado.

A concentración normal de seroalbumina no sangue humano oscila entre 35 e 50 gramos por litro, e supón ao redor do 50% da proteína plasmática. O resto de proteínas presentes no plasma chámanse en conxunto globulinas. A súa vida media no plasma é de 20 días. A seroalbumina é fundamental para o mantemento da presión oncótica, necesaria para a distribución correcta dos líquidos corporais entre o compartimento intravascular e o extravascular, localizado entre os tecidos. A seroalbumina ten carga eléctrica negativa a pH corporal. A membrana basal do glomérulo renal, tamén está cargada negativamente, o que impide a filtración glomerular da albumina aos ouriños. Na síndrome nefrótica, esta propiedade está diminuída e pérdese gran cantidade de albumina polos ouriños.

A proteína sintetízase nos hepatocitos en forma dun precursor máis grande de 609 aminoácidos, chamado preproalbumina, do que se cortan un péptido sinal do seu extremo N-terminal, e libérase do retículo endoplasmático rugoso en forma de proalbumina. Despois, esta é clivada nas vesículas do aparato de Golgi quedando a proteína que se segrega madura de 585 aminoácidos, que se observa no plasma.http://www.uniprot.org/uniprot/P02768 Ten un peso molecular de 66,5 kDa, é monomérica e soluble. Está codificada no xene ALB do cromosoma 4, que contén 15 exóns e 3 dominios, que se cre que se orixinaron evolutivamente por duplicación dun dominio ancestral.Hawkins JW, Dugaiczyk A (1982). "The human serum albumin gene: structure of a unique locus". Gene 19 (1): 55–8. doi:10.1016/0378-1119(82)90188-3. PMID 6292049.

A seroalbumina humana pertence á familia proteica das seroalbuminas, as cales están presentes tamén noutros animais. A seroalbumina bovina utilízase moito en procedementos de laboratorio. Debido a que os animais pequenos, por exemplo as ratas, viven cunha baixa presión sanguínea, necesitan unha baixa presión oncótica, e tamén necesitan unha baixa cantidade de seroalbumina para manter a distribución de fluídos.

Funcións da seroalbumina

Mantemento da presión oncótica. Transporte de hormonas tiroides. Transporte de hormonas liposolubles. Transporte de ácidos graxos libres. Transporte de bilirrubina non conxugada. Transporte de moitos fármacos e drogas. Unión competitiva con ións de calcio. Control do pH.

Concentración normal e medida A concentración de seroalbumina humana é normalmente de 35 - 50 g/L (3,5 - 5,0 g/dL)

A seroalbumina humana mídese normalmente rexistrando os cambios de absorbancia da mostra despois de unila a unha tinguidura como o verde bromocresol ou o púrpura bromocresol.

Patoloxía Causas da deficiencia de seroalbumina (hipoalbuminemia) Cirrose hepática: Por diminución na súa síntese hepática. Desnutrición e debilitamento. Síndrome nefrótico: Por aumento na súa excreción. Nun ril san, o tamaño da seroalbumina e a súa carga eléctrica negativa fan que non poida ser excretada no glomérulo renal. Pero isto non é así en certas doenzas renais, como a nefropatía diabética, unha complicación importante na diabete non controlada, na cal as proteínas poden cruzar a barreira do glomérulo. A perda de seroalbumina pode detectarse mediante unha simple análise de urina.Microalbumin Urine Test Dependendo da cantidade de seroalbumina perdida, un paciente pode ter uha función renal normal, ter microalbuminuria, ou albuminuria. Trastornos intestinais: Perda na absorción de aminoácidos durante a dixestión e perda polas diarreas. Enfermidades xenéticas que provocan hipoalbuminemia, que son moi raras. Queimaduras extensas: Perda de plasma pola ausencia da barreira da pel. Redistribución: Hemodilución (como no embarazo), incremento da permeabilidade vascular ou diminución da depuración ou aclaramento linfático. Estados de enfermidade agudos (proteína de fase aguda negativa).

Hiperalbuminemia Está causada por deshidratación, enfermidade hepática ou renal. En experimentos de laboratorio o retinol reduce a produción de seroalbumina humana. É posible que unha deficiencia de retinol (vitamina A) poida por si soa causar unha elevación dos niveis de seroalbumina. A hiperalbuminemia está tamén asociada con dietas ricas en proteínas.

Usos terapéuticos Para varias aplicacións médicas úsanse solucións de seroalbumina humana, xeralmente a concentracións do 5-25%.

A albumina humana utilízase a miúdo para substituír os fluídos perdidos e axudar a recuperar o volume sanguíneo en traumas, queimaduras e pacientes de cirurxía. Nunha revisión sistemáticaThe Albumin Reviewers (Alderson P, Bunn F, Li Wan Po A, Li L, Pearson M, Roberts I, Schierhout G). Human albumin solution for resuscitation and volume expansion in critically ill patients . Cochrane Database of Systematic Reviews 2004, Issue 4. Art. No.: CD001208. . de 37 ensaios con pacientes non se atoparon evividencias de que as solucións de seroalbumina humana, comparadas con outras alternativas máis baratas como as solucións salinas, reducisen o risco de morte. Ben que non dá mellores resultados que outros fluídos cando se usa simplemente para substituír o volume de fluídos perdidos, úsase frecuentemente en condicións nas que a perda de seroalbumina é o maior problema, como en enfermidades hepáticas con ascite.

A seroalbumina humana foi utilizada como un compoñente do índice de fraxilidade en xeriatría.

Glicosilación

Sábese desde hai tempo que proteínas sanguíneas humanas como a hemoglobina e a seroalbumina poden sufrir unha lenta glicación non encimática, principalmente debida á formación dunha base de Schiff entre os grupos ε-amino de residuos de lisina (e ás veces de arxinina) e moléculas de glicosa do sangue (reacción de Maillard). Esta reacción pode ser inhibida en presenza de axentes antioxidantes. Aínda que esta reacción pode ocorrer normalmente, obsérvase uns niveis elevados de glicoalbumina en casos de diabetes mellitus.

A glicación ten o potencial de alterar a estrutura biolóxica e función da seroalbumina humana.

Ademais, a glicación pode orixinar a formación de Produtos finais de glicosilación avanzada (ou AGE, do inglés Advanced Glycosylation End-Products), que causan efectos biolóxicos anormais. A acumulación de AGEs provoca danos nos tecidos ao alterar a estrutura e funcións das proteínas dos tecidos, estimular as respostas celulares por medio de receptores específicos para as proteínas AGE, e a xeración de moléculas reactivas do oxíxeno|intermediatos de oxíxeno reactivo. As AGEs tamén reaccionan co ADN, causando mutacións e transposicións no ADN. O procesamento térmico de proteínas e carbohidratos (como durante o cociñado de alimentos) causa importantes cambios na súa alerxenicidade. As AGEs son antixénicas e son moitos dos importantes neoantíxenos que se forman nos alimentos cociñados ou almacenados. Tamén interfiren co óxido nítrico producido normalmente na célula.

Aínda que hai varios residuos de lisina e arxinina na estrutura da albumina sérica, moi poucos deles toman parte nas reaccións de glicación. Non está claro por que só se glican estes residuos na seroalbumina humana, pero suxeriuse que a razón pode ser a unión non covalente da glicosa á seroalbumina antes de que se produza a formación dos enlaces covalentes.

Interaccións

A seroalbumina humana interacciona co receptor FCGRT.

Notas

Categoría:Bioquímica Categoría:Proteínas