URM1（ubiquitin-related modifier 1）は、ユビキチン化経路と類似したurmylation経路によってタンパク質を修飾するユビキチン様タンパク質である。ユビキチンスーパーファミリーの配列比較や系統解析では、URM1がこのスーパーファミリーの共通祖先の構造的・配列的特徴を最もよく保存していることが示されている。

URM1は、β-graspフォールドからなるコアと、C末端に必要不可欠なジグリシンモチーフを有する。URM1はペルオキシレドキシンのほか、ATPBP3（CTU1）、、にリジン残基を介して結合することが知られており、ヒトではがE1酵素、がE2酵素として機能することが報告されている。ユビキチン化過程と同様に、urmylationにはチオエステル中間体の形成が必要であり、基質とURM1との間にはイソペプチド結合が形成される。さらに、urmylation過程は酸化ストレスによって大きく亢進し、このタンパク質標識は栄養素の検知や酸化ストレス応答に機能していると考えられている。

また、URM1は真核生物のtRNAのチオール化において硫黄キャリアとしてはたらくことが示されており、その機構はチオカルボキシル化URM1の形成を必要とする。URM1は細胞質のtRNAのチオール化に関与しており、E1様酵素Uba4（MOCS3）から硫黄を受け取りtRNAへ転移する。配列や構造の相同性の研究では、URM1が原核生物の硫黄キャリアタンパク質であるThiSやMoaDと密接に関連していることが示唆されており、こうした硫黄キャリアタンパク質が真核生物のユビキチン様タンパク質に相当する原核生物タンパク質である可能性がある。

出典

関連項目 ユビキチン