オボアルブミン（Ovalbumin、略称: OVA）は、卵白を構成する主要なタンパク質で、全タンパク質の60-65%を占める。配列と三次元構造はセルピンスーパーファミリーと相同であるが、セリンプロテアーゼ阻害活性は持たない。オボアルブミンの機能は未知であるが、貯蔵タンパク質として機能していると推定されているGettins PGW (2002) Serpin structure, mechanism, and function. Chemical Reviews 102(12): 4751-4804.。
研究 オボアルブミンは、以下のような様々な研究領域で重要なタンパク質である。
タンパク質の構造と性質の一般的な研究（大量調製することができるため） セルピンの構造と機能の研究（オボアルブミンと他のセルピンの構造の比較により、セリンプロテアーゼの阻害に必要な構造が特定できる） プロテオーム解析（鶏卵のオボアルブミンは、電気泳動ゲルの校正のための分子量マーカーとしてよく用いられる） 免疫学研究（気道過敏のモデルアレルゲンとなるなど、アレルギー反応の刺激によく用いられる）
構造 ニワトリのオボアルブミンは385アミノ酸からなり、ポリペプチド鎖の分子量は42699であるNisbet AD, Saundry RH, Moir AJG, Fothergill LA, Fothergill JE (1981) The complete amino-acid sequence of hen ovalbumin. European Journal of Biochemistry 115(2): 335.。N末端アセチル化（G1）やリン酸化（S68およびS344）、グリコシル化（N292）等の修飾を受けている。
このタンパク質は分泌されるが、そのシグナルペプチドは切り離されない。さらにシグナルペプチドは他の多くの分泌タンパク質のようにN末端に付加されているのではなく、21番残基から47番残基までの配列内に存在するRobinson A, Meredith C, Austen BM (1986) Isolation and properties of the signal region from ovalbumin. FEBS Letters 203(2): 243-246.。
医学的な特性 鉄等の重金属による中毒が疑われる場合、オボアルブミンが投与されることがあるDominiczak M, Baynes J, Medical Biochemistry, 2d edition (2004), p59.。オボアルブミンは重金属をキレートし、金属イオンをタンパク質のジスルフィド結合の中に取り込む。キレート化により、重金属は消化管に吸収されなくなり、中毒を防止できる。
感染症とアレルギー オボアルブミンは卵アレルギーの原因物質の1つとされている。感染症とアレルギーの関係が研究されている。
出典
外部リンク