thumb|right|250px|Estrutura geral de um aminoácido Aminoácidos são compostos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) - também chamado de azoto em Portugal - e alguns contêm enxofre (S), como a metionina e a cisteína.University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, Summary [em linha] A estrutura geral dos aminoácidos apresenta um grupo amina e um grupo carboxilo.
Os α-aminoácidos têm a carboxila (COOH) e a amina (NH2) ligados ao mesmo carbono. São conhecidos aminoácidos com os grupos em posições diferentes, como a β-alanina ou o ácido-γ-aminobutírico (GABA). Os outros ligantes do carbono são um hidrogênio (exceção: prolina) e a cadeia lateral, representada pela letra R no desenho ao lado. A glicina tem dois átomos de hidrogênio ligados ao carbono α, enquanto os outros aminoácidos apresentam uma cadeia carbônica, que determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica. Os aminoácidos são classificados em polares, não-polares e neutros, dependendo da natureza da cadeia lateral.
Existem 20 aminoácidos principais, sendo denominados aminoácidos proteinogênicos ou padrão. Outros aminoácidos como a selenocisteína são encontrados em proteínas específicas. Desses 20, nove são ditos essenciais: isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, lisina e histidina. O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar a sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", esta pode possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando há entre centenas e milhares de aminoácidos na composição do polipeptídeo.
As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água. Os aminoácidos são moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base.
Aminoácidos
Fórmula geral
São aqueles que apresentam fórmula geral: - CH (NH2)- COOH na qual é uma cadeia orgânica. A prolina é uma exceção a esta fórmula geral. Ela não tem o grupo NH2 por causa da ciclização da cadeia lateral e é conhecida como um iminoácido; ela se enquadra na categoria de aminoácidos estruturados especiais. No aminoácido glicina o substituinte é o hidrogênio; O carbono ligado ao substituinte é denominado carbono 2 ou alfa. Os vários alfa-aminoácidos diferem em qual cadeia lateral (grupo-) está ligado o seu carbono alfa, e podem variar em tamanho a partir de apenas um átomo de hidrogénio na glicina a um grupo heterocíclico grande, como no caso do triptofano.
Outros aminoácidos encontrados na natureza Ornitina e citrulina são α-aminoácidos que desempenham um papel vital no corpo. Eles são usados como parte do ciclo da ureia para se livrar dos iões de amónio que, de outro modo, iriam nos envenenar. No entanto, não são utilizados como blocos de construção na síntese de polipéptidos.
Simbologia e nomenclatura
Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.
NomeSímboloAbreviaçãoNomenclaturaGlicina ou GlicocolaGly, GliG Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóicoAlaninaAlaAÁcido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóicoLeucinaLeuLÁcido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóicoValinaValV Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóicoIsoleucinaIleIÁcido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóicoProlinaProPÁcido pirrolidino-2-carboxílícoFenilalaninaPhe ou FenFÁcido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóicoSerinaSerSÁcido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóicoTreoninaThr, TreTÁcido 2-amino-3-hidroxi-n-butíricoCisteinaCys, CisCÁcido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóicoTirosinaTyr, TirYÁcido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalaninaAsparaginaAsnNÁcido 2-aminossuccionâmicoGlutaminaGlnQ Ácido 2-aminoglutarâmicoAspartato ou Ácido aspárticoAspDÁcido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióicoGlutamato ou Ácido glutâmicoGluEÁcido 2-aminoglutáricoArgininaArgRÁcido 2-amino-4-guanidina-n-valéricoLisinaLys, LisKÁcido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóicoHistidinaHisHÁcido 2-amino-3-imidazolpropiônicoTriptofanoTrp, TriWÁcido 2-amino-3-indolpropiônicoMetioninaMetMÁcido 2-amino-3-metiltio-n-butírico
Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras gregas a partir do carbono 2 (α).
Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-metil-pentanóico.
Estrutura
Estrutura tridimensional Aminoácidos apolares
Os aminoácidos com cadeias apolares são a glicina, alanina, cisteína, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e a metionina. O radical presente nos aminoácidos alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina são de hidrocarbonetos alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está ligado a dois átomos de carbono, como na pirrolidina, uma amina secundária, em contraste com os grupos amino primários de todos os outros aminoácidos. A fenilalanina, tirosina e triptofano também são classificados como aminoácidos aromáticos, formados a partir da rota do chiquimato.
Aminoácidos polares neutros Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a glutamina, e a asparagina. Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual eventualmente perde um próton em meio alcalino (pH > 10 ) e forma a base conjugada.
Aminoácidos polares ácidos Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos.
Aminoácidos polares básicos Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.
Classificação quanto ao substituinte A classificação quanto ao substituinte pode ser feita em:
Aminoácidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São substituintes hidrofóbicos. Alanina: - CH (NH2) - COOH Leucina: -CH (NH2)- COOH Valina: -CH (NH2)- COOH Isoleucina: -CH (NH2)- COOH Prolina: ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: -CH (NH2)- COOH Triptofano: - CH (NH2)- COOH: Metionina: .
Aminoácidos polares neutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligação de hidrogênio. Glicina: - CH (NH2) - COOH Serina: - CH (NH2)- COOH Treonina: - CH (NH2)- COOH Cisteina: - CH (NH2)- COOH Tirosina: - CH (NH2)- COOH Asparagina: - CH (NH2)- COOH Glutamina: - CH (NH2)- COOH.
Aminoácidos ácidos: Apresentam substituintes com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico: - CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: - CH (NH2)- COOH.
Aminoácidos básicos: Apresentam substituintes com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: - CH (NH2)- COOH Lisina: - CH (NH3)- COOH Histidina: - CH (NH2)- COOH.
Propriedades Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.
Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por apresentarem carbono assimétrico, em geral,na forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta atividade óptica
Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma característica ácida e o grupo amino (-NH2) uma característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um caráter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos.
Tabela de abreviaturas e propriedades padrão de aminoácidos Aminoácidos Símbolo Abreviação A classificação quanto ao substituinte Polaridade Carga elétrica (pH 7.4) Hidrófilo index Absorbância λmax(nm) ε no λmax (mM−1 cm−1) Massa molecularOcorrência em proteínas (%)Código genético (Notação da IUPAC) Alanina Ala A alifático não polar neutro 1.8 89.0948.76GCN Arginina Arg R básico básic polar positiva −4.5 174.2035.78MGN, CGY (também pode ser expressa por: CGN, AGR) Asparagina Asn N amida polar neutro −3.5 132.1193.93AAY Ácido aspártico Asp D ácido ácid polar negativa −3.5 133.1045.49GAY Cisteína Cys C contêm enxofre não polar neutro 2.5 250 0.3 121.1541.38UGY Ácido glutâmico Glu E ácido ácid polar negativa −3.5 147.1316.32GAR Glutamina Gln Q amida polar neutro −3.5 146.1463.9CAR Glicina Gly G alifático não polar neutro −0.4 75.0677.03GGN Histidina His H básico aromático básic polar positiva(10%)neutro(90%) −3.2 211 5.9 155.1562.26CAY Isoleucina Ile I alifático não polar neutro 4.5 131.1755.49 AUH Leucina Leu L alifático não polar neutro 3.8 131.1759.68YUR, CUY (também pode ser expressa por: CUN, UUR) Lisina Lys K básico básic polar positiva −3.9 146.1895.19AAR Metionina Met M contêm enxofre não polar neutro 1.9 149.2082.32AUG Fenilalanina Phe F aromático não polar neutro 2.8 257, 206, 188 0.2, 9.3, 60.0 165.1923.87UUY Prolina Pro P cíclica não polar neutro −1.6 115.1325.02CCN Serina Ser S contém hidroxilo polar neutro −0.8 105.0937.14UCN, AGY Treonina Thr T contém hidroxilo polar neutro −0.7 119.1195.53ACN Triptofano Trp W aromático não polar neutro −0.9 280, 219 5.6, 47.0 204.2281.25UGG Tirosina Tyr Y aromático polar neutro −1.3 274, 222, 193 1.4, 8.0, 48.0 181.1912.91UAY Valina Val V alifático não polar neutro 4.2 117.1486.73GUN
Curva de titulação A titulação de aminoácidos com ácidos ou bases mostra as características ácido-básicas deste grupo de compostos e depende da presença de grupos ácidos e básicos na cadeia lateral. Para aminoácidos que não apresentam estes grupos na cadeia lateral, a titulação seguem um perfil semelhante.
Em pH ácido (pH < 2), os grupos carboxila e amino estão protonados. A adição de íons hidroxila (OH-) pela titulação promove a desprotonação do grupo mais ácido, no caso, o ácido carboxílico. Esta reação impede um rápido aumento do pH da solução, porque o OH- adicionado é utilizado para desprotonar o COOH até completar a reação. Quando todo o COOH reagiu, a glicina está na forma 2 e a adição de mais NaOH aumenta [OH-] e o pH do meio, até se aproximar do segundo pKa (pKa2 = 9,6), no qual a [OH-] é suficiente para abstrair o próton do grupo NH3+, e a glicina passa para a forma 3. Esta reação prossegue até que todo o NH3+ seja transformado em NH2, e novamente o OH- leva a um aumento de pH. +centro|miniaturadaimagem|372x372px|reações ácido-base da glicinacentro|miniaturadaimagem|383x383px|variação do pH na titulação da glicina
Ponto isoelétrico Ao aplicar uma diferença de voltagem a uma solução contendo um eletrólito (molécula com carga), ele vai sofrer a ação deste campo, devido às cargas elétricas. Para os aminoácidos a migração se dá para um dos polos: positivo ou negativo, de acordo com a carga predominante em solução. Se houver o predomínio da forma negativa será observado um deslocamento do aminoácido para o ânodo (polo positivo), se predominar a forma positiva, o deslocamento será para o cátodo (polo negativo), e se existir somente a forma 2, não vai ocorrer deslocamento observável, porque será eletricamente neutro.Fundamentos de Química Orgânica- Ciências da Vida e Saúde, Lazzarotto, Márcio, Editora Paco