thumb|388x388px Claudinas são uma família de proteínas que são os componentes mais importantes das junções oclusivas (impermeabilizantes), onde estabelecem a barreira paracelular que controla o fluxo de moléculas no espaço intercelular entre as células de um epitélio. Possuem quatro domínios transmembranares, com os terminais amina e carboxilo no citoplasma.
Estrutura As claudinas são proteínas transmembranares pequenas (20–27 kilodalton (kDa)) que se encontram em muitos organismos, desde nematóides a seres humanos, e são muito semelhantes em termos de estrutura, apesar desta conservação não se observar a nível genético. As claudinas atravessam a membrana citoplasmática 4 vezes, com ambos os terminais, amina e carboxilo, localizados no citoplasma e dois loops extracelulares. O primeiro loop extracelular tem, em média, 53 aminoácidos e o segundo, ligeiramente mais pequeno, 24 aminoácidos. O terminal amina é habitualmente muito curto (4-10 aminoácidos). O terminal carboxilo varia entre 21 e 63 aminoácidos e é necessário para a localização destas proteínas nas junções oclusivas. Suspeita-se que as cisteínas de claudinas individuais ou separadas formam ligações dissulfureto. Todas as claudinas humanas (exceto a claudina 12) possuem domínios que as permitem ligar-se a domínios PDZ.
Genes Em humanos, foram descritos 24 membros da família. CLDN1, CLDN2, CLDN3, CLDN4, CLDN5, CLDN6, CLDN7, CLDN8, CLDN9, CLDN10, CLDN11, CLDN12, CLDN13, CLDN14, CLDN15, CLDN16, CLDN17, CLDN18, CLDN19, CLDN20, CLDN21, CLDN22, CLDN23
Ver também Ocludina
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Referências
Categoria:Proteínas estruturais Categoria:Biologia celular