Білкова глобула — у молекулярній біології термін «Білкова глобула» стосується станів білка, які є більш-менш компактними (звідси «глобула»), але не мають специфічної щільної упаковки амінокислотних залишків, яка створює третинну структуру, подібну до твердого стану.
Історія Білкова глобула була вперше описана в 1983 році для цитохрому с М. Огуші та А. Вада.M. Ohgushi, A. Wada: 'Molten-globule state‘: a compact form of globular proteins with mobile side-chains. In: FEBS letters. Band 164, Nummer 1, November 1983, S. 21–24, PMID 6317443.При високих концентраціях солей або низькому pH (pH 2) цитохром c приймає форму з менш щільним центром, ніж нативна форма. Це дозволяє малим молекулам дифундувати всередину цих білків.R. L. Baldwin, G. D. Rose: Molten globules, entropy-driven conformational change and protein folding. In: Current opinion in structural biology. Band 23, Nummer 1, Februar 2013, S. 4–10, doi:10.1016/j.sbi.2012.11.004, PMID 23237704.
Механізм утворення глобули Згортання білка здійснюється завдяки динамічній взаємодії вторинних і третинних взаємодій. Було розроблено дві моделі екстремального шляху згортання:
У першій — каркасній моделі — швидко сформовані елементи вторинної структури збираються в третинну структуру.
У другій — моделі гідрофобного колапсу — утворення нещільно упакованої третинної структури передує утворенню вторинної структури.
Механізм нуклеації-конденсації, що включає супутнє формування короткочасних і дальніх взаємодій, поєднує в собі риси обох крайніх моделей і, таким чином, являє єдиний механізм згортання білка.
Приклади Прикладами білків у глобулярній формі розплавленої цитохром с, M. K. Khan, H. Rahaman, F. Ahmad: Conformation and thermodynamic stability of pre-molten and molten globule states of mammalian cytochromes-c. In: Metallomics : integrated biometal science. Band 3, Nummer 4, April 2011, S. 327–338, doi:10.1039/c0mt00078g, PMID 21431228. апоміоглобін, P. J. Elms, J. D. Chodera, C. Bustamante, S. Marqusee: The molten globule state is unusually deformable under mechanical force. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 109, Nummer 10, März 2012, S. 3796–3801, doi:10.1073/pnas.1115519109, PMID 22355138, . флаводоксиноподібні білки, J. A. Houwman, C. P. van Mierlo: Folding of proteins with a flavodoxin-like architecture. In: The FEBS journal. Band 284, Nummer 19, Oktober 2017, S. 3145–3167, doi:10.1111/febs.14077, PMID 28380286. α-лактальбумін, E. A. Permyakov, S. E. Permyakov, L. Breydo, E. M. Redwan, H. A. Almehdar, V. N. Uversky: Disorder in Milk Proteins: α -Lactalbumin. Part A. Structural Properties and Conformational Behavior. In: Current protein & peptide science. Band 17, Nummer 4, 2016, S. 352–367, PMID 26956441. білок P2 Plasmodium falciparum P. Mishra, S. Choudhary, S. Mukherjee, D. Sengupta, S. Sharma, R. V. Hosur: Molten globule nature ofP2 homo-tetramer. In: Biochemistry and biophysics reports. Band 1, Mai 2015, S. 97–107, doi:10.1016/j.bbrep.2015.03.010, PMID 29124138, . і CylR2 M. Jaremko, Ł. Jaremko, H. Y. Kim, M. K. Cho, C. D. Schwieters, K. Giller, S. Becker, M. Zweckste: Cold denaturation of a protein dimer monitored at atomic resolution. In: Nature chemical biology. Band 9, Nummer 4, April 2013, S. 264–270, doi:10.1038/nchembio.1181, PMID 23396077, .. Деякі внутрішньо неструктуровані білки мають форму розплавленої глобули.V. N. Uversky: Biophysical Methods to Investigate Intrinsically Disordered Proteins: Avoiding an "Elephant and Blind Men" Situation. In: Advances in Experimental Medicine and Biology. Band 870, 2015, S. 215–260, , PMID 26387104.
Примітки